Dans de nombreux exemples de mécanismes moléculaires, la structure tridmensionnelle des protéines permet d'expliquer des processus essentiels tels que la liaison de partenaires, la catalyse ou l'allostérie. Au terme du cours, l'étudiant(e) doit être capable d'analyser une structure tridimensionnelle de protéines, d'avoir une attitude critique quant à la validité de la structure proposée, et être familiarisé avec les techniques de détermination et de prédiction de la structure tridimensionnelle des protéines.
Familiariser l'étudiant avec la structure tridimensionnelle (3D) des protéines, la détermination expérimentale de cette structure 3D ainsi que les méthodes de prédiction de la structure 3D. La manipulation des protéines (ingénierie des protéines) sera aussi abordée, à l'aide d'exemples issus de la littérature et d'orateurs externes.
Approches expérimentales et théoriques liées à la modélisation de la structure 3D des protéines. Limites et possibilités de manipulation des protéines.
- Rappels (structure 3D des protéines)
- Détermination de la structure 3D d'une protéine (DRX, RMN) : concepts, applications et exemples
- Prédiction de structure 3D
- Les changements de conformation
- Prédiction de la fonction des protéines
- Structure 3D des protéines membranaires
- Ingénierie des protéines
Un TP sur la cristallisation d'une protéine et l'analyse initiale d'une diffraction de rayons X est proposée
Le cours est donné avec des présentations powerpoint qui sont disponibles en format PDF sur le site Webcampus. Des conférenciers invités sont conviés à présenter leurs recherches relatives à la structure 3D et à la fonction des protéines ou des complexes de protéines.
Le mode d'évaluation sera exposé lors du premier cours. L'évaluation sera réalisée sous forme d'une interview, où 2 sujets seront abordés :
une discussion sur une publication qui sera disponible à l'avance sur Webcampus
une discussion sur le sujet abordé par un des invités externes
Une version PDF des dias présentées au cours est disponible sur le site Webcampus du cours.
| Formation | Programme d’études | Bloc | Crédits | Obligatoire |
|---|---|---|---|---|
| Master 60 en sciences physiques | Standard | 1 | 3 | Non |
| Master 60 en sciences biologiques | Standard | 1 | 3 | Non |
| Master 120 en sciences physiques | Finalité didactique | 1 | 3 | Non |
| Master 60 en sciences biomédicales | Standard | 1 | 3 | Non |
| Master 120 en sciences biomédicales | Filière en recherche fondamentale et préclinique | 1 | 3 | Non |
| Master 120 en sciences biomédicales | Filière en gestion de la recherche clinique | 1 | 3 | Non |
| Master 120 en sciences physiques | Finalité spécialisée en physique et data | 1 | 3 | Non |
| Master 120 en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire | Finalité approfondie | 1 | 3 | Non |
| Master 120 en biochimie et biologie moléculaire et cellulaire | Finalité spécialisée | 1 | 3 | Non |
| Master 120 en sciences physiques | Finalité spécialisée en physique du vivant | 1 | 3 | Non |
| Master 120 en sciences physiques | Finalité approfondie | 1 | 3 | Non |
| Master 120 en sciences physiques | Finalité approfondie | 2 | 3 | Non |
| Master 120 en sciences physiques | Finalité didactique | 2 | 3 | Non |
| Master 120 en sciences physiques | Finalité spécialisée en physique et data | 2 | 3 | Non |
| Master 120 en sciences physiques | Finalité spécialisée en physique du vivant | 2 | 3 | Non |