Ce cours se propose de décrire les bases moléculaires de la biocatalyse. La chimie des réactions enzymatiques est abordée sous tous ses angles : cinétique, thermodynamique, mécanistique et supramoléculaire.
1) Faire le lien entre les notions de catalyse chimique et de catalyse enzymatique
2) Définir les grands modes d'inhibition d'enzymes.
3) Donner des exemples détaillés d'étude de mécanismes enzymatiques
4) Comprendre le principe de transfert de chiralité d'une enzyme vers ses ligands.
Sur la base de découvertes historiques, ce cours introduit au préalable les concepts de base de reconnaissance moléculaire (Emil Fischer), de stéréochimie des molécules naturelles (Louis Pasteur) et de profils énergétiques des réactions biocatalysées (Linus Pauling). Les mécanismes et les fonctions biologiques des hydrolases sont ensuite développés. La conception rationnelle d'inhibiteurs et l'utilisation d'enzymes en synthèse organique sont également illustrées. La biocatalyse asymétrique par des lipases est également détaillée. Une introduction à l'évolution dirigée d'enzyme conclut ce cours.
cours ex cathedra
Un examen oral évalue les connaissances des étudiants.
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| Formation | Programme d’études | Bloc | Crédits | Obligatoire |
|---|---|---|---|---|
| Unités d'enseignement supplémentaires au master en sciences chimiques (220P) | Standard | 0 | 3 | |
| Bachelier en sciences chimiques | Standard | 0 | 3 | |
| Unités d'enseignement supplémentaires au master en sciences chimiques (220P) | Standard | 1 | 3 | |
| Bachelier en sciences chimiques | Standard | 3 | 3 |